¿Cómo obtienen aminoácidos esenciales los que solo comen plantas?
En las primeras etapas de la evolución, los animales perdimos la capacidad de fabricar nueve de los 20 componentes básicos necesarios para producir proteínas. Los herbívoros desarrollaron una impresionante variedad de trucos para garantizar cumplir con sus necesidades alimenticias.
En aguas cálidas y poco profundas, una criatura espinosa parecida a una babosa se alimenta del lodo bacteriano del fondo marino, mientras que las esponjas cercanas filtran nubes de partículas en suspensión. Una Odaraia envuelta en una concha nada por ahí, recogiendo formas de vida más pequeñas del agua, mientras que un Anomalocaris gigante, con sus formidables apéndices prensiles, acecha a criaturas de cuerpo blando. Es una escena de hace unos 500 millones de años, de océanos repletos de un nuevo tipo de vida —el prometedor reino de los animales—.
Los animales, formados por muchas células y que se alimentaban de otras formas de vida en lugar de fabricar su propio alimento desde cero, fueron un éxito evolutivo. Pero esta forma de vida trajo consigo complicaciones. Al principio de la historia del reino, los animales perdieron la capacidad de producir nueve de los 20 aminoácidos necesarios para construir proteínas.
La pérdida tenía sentido: “Nos ahorra el gasto de energía de producirlos nosotros mismos, cuando podemos obtenerlos del mundo que nos rodea”, afirma el bioquímico Benjamin Pickard, de la Universidad de Strathclyde, en Escocia. Pero también ha hecho que los animales sean vulnerables a las carencias nutricionales. Hoy en día, científicos están descubriendo cómo los animales han reconfigurado sus cuerpos para detectar las deficiencias de aminoácidos y reaccionar ante los periodos de escasez, así como las estrategias que han desarrollado para asegurarse de obtener la combinación adecuada.
Según Pickard, a medida que los animales antiguos se diversificaron en depredadores y herbívoros, “tuvimos que adaptar nuestros cuerpos y estrategias de vida… para satisfacer esta necesidad permanente de aminoácidos esenciales”.
El mundo es nuestra proteína
Incluso cuando no están creciendo activamente, todos los animales necesitan proteínas constantemente. Nuestros cuerpos pierden proteínas constantemente o descomponen las viejas y dañadas. Deben ser reemplazadas. Para ello, nuestras células necesitan aminoácidos, moléculas orgánicas que consisten en un fragmento que contiene nitrógeno unido a una molécula con carbonos. De los 20 aminoácidos diferentes que necesitamos, nuestras células pueden sintetizar 11; todo lo que necesitan es una fuente de carbono como el azúcar o la grasa, y nitrógeno, que podemos obtener de prácticamente cualquier tipo de proteína que ingerimos.
No es que tengamos que fabricarlos: el cuerpo también puede obtener estos aminoácidos “no esenciales” —entre los que se incluyen la alanina, la asparagina y el aspartato— de la dieta, para ahorrar la energía que supone sintetizarlos.
Pero los aminoácidos “esenciales” que el cuerpo no puede producir, como el triptófano, la metionina, la lisina y la leucina, solo los podemos obtener de nuestra dieta. También hay varios aminoácidos “condicionalmente esenciales”, como la cisteína y la arginina, que nuestro cuerpo genera normalmente en cantidades suficientes, excepto cuando la demanda se dispara durante los periodos de crecimiento, lesiones o enfermedades. En tales casos, necesitamos un aporte adicional de nuestra dieta. En un artículo de 2024, Pickard descubrió que las proteínas como la queratina, que componen las uñas y el cabello humanos, contienen muchos de estos aminoácidos condicionalmente esenciales, lo que podría ayudar a explicar por qué el cabello y las uñas tienden a crecer más lentamente o a parecer menos saludables cuando estamos enfermos: necesitamos utilizar los aminoácidos para producir proteínas más importantes.
La carne proporciona a los animales un perfil equilibrado de aminoácidos con todos los 20 aminoácidos, pero puede ser más difícil obtenerlo de las plantas. Por un lado, algunos tejidos vegetales específicos, como las hojas, contienen relativamente poca proteína en general. Y aunque la soya, el amaranto, la quinoa, las papas y los pistachos son “proteínas completas” —contienen concentraciones suficientes de los nueve aminoácidos esenciales—, otras semillas no lo son.
Las almendras y el maní tienen un bajo contenido en lisina y metionina; las arvejas y los frijoles carecen de metionina y triptófano; el arroz, el trigo y el maíz tienen un bajo contenido en lisina e isoleucina. El ecólogo químico Georg Jander, del Instituto Boyce Thompson, un centro de investigación en ciencias de la vida de Nueva York, especula que esto podría ser una estrategia desarrollada por las plantas para disuadir a los animales de comerlas. “Probablemente es menos probable que los animales coman tus semillas si no son nutricionalmente buenas para ellos”, afirma.
Esta insuficiencia nutricional supone un reto para los animales herbívoros, afirma el ecólogo animal Seth Newsome, de la Universidad de Nuevo México. “Es muy fácil crear un lobo, porque los lobos comen básicamente lo que se parece a su cuerpo. Su dieta refleja su cuerpo”, afirma. “Pero es muy, muy difícil crear un alce, porque la dieta de un alce no lo refleja”. Los herbívoros suelen evitar las deficiencias gracias a las bacterias de su microbioma intestinal, que digieren las paredes de celulosa de las células vegetales, liberan proteínas adicionales y sintetizan aminoácidos esenciales que su huésped puede utilizar. Muchas personas consumen una gran variedad de partes de plantas ricas en proteínas que se complementan entre sí con los aminoácidos que les faltan, por ejemplo, combinando frijoles y arroz.
Sin embargo, existen deficiencias de aminoácidos esenciales en poblaciones desnutridas que dependen en gran medida de cultivos básicos como el maíz; una encuesta sobre alimentación realizada en 2022 a personas de Malaui estimó que el 33 % de los hogares no consumía suficiente lisina. Estas deficiencias pueden tener efectos especialmente devastadores en los niños en fase de crecimiento. En los países desarrollados, las deficiencias de proteínas son extremadamente raras, aunque las personas que siguen dietas totalmente vegetales deben procurar obtener una combinación equilibrada de aminoácidos; un estudio de 2025 realizado con casi 200 veganos en Nueva Zelanda estimó que aproximadamente la mitad de los participantes podrían no estar ingiriendo suficiente lisina y leucina.
Cuando se produce una deficiencia
Los animales han desarrollado formas de detectar tanto la cantidad total de proteínas en sus comidas como su calidad. Las ratas de laboratorio, por ejemplo, pueden detectar si el aminoácido esencial isoleucina está totalmente ausente en su comida, lo que las hace reacias a comerla. Las ratas con deficiencia de lisina prefieren beber soluciones que contienen lisina en lugar de otros líquidos que se les ofrecen. “La capacidad de detectar nutrientes es una de las funciones más fundamentales de un organismo”, afirma el biólogo molecular David Sabatini, del Instituto de Química Orgánica y Bioquímica, con sede en Boston y Praga, República Checa. “Si no detectas la ausencia de nutrientes, básicamente eres como un tren descontrolado que consume sin aportar nada”.
Pero, ¿cómo se hace exactamente? Parte de la respuesta se encuentra en el cerebro, afirma la neurocientífica Clémence Blouet, de la Universidad de Cambridge, en el Reino Unido. Científicos han descubierto que el cerebro controla la cantidad y la calidad de las proteínas ingeridas, tanto leyendo las señales del intestino como detectando los nutrientes en la sangre. Si todo va bien, crea una sensación de saciedad. Curiosamente, ningún aminoácido tiene un efecto más fuerte sobre la saciedad que la leucina: Blouet sospecha que esto se debe a que la leucina es un buen indicador de la calidad de una comida —si hay leucina, es probable que también haya otros aminoácidos esenciales—.
Para dilucidar el mecanismo, Blouet y sus colegas examinaron un grupo de células nerviosas del cerebro de ratones que se sabe que regulan la saciedad. Identificaron una proteína concreta en las membranas de estas células, llamada Cav3.1. Cuando la leucina se une a la Cav3.1, las neuronas se vuelven más sensibles a una hormona que aumenta la saciedad llamada GLP-1. Así es como la leucina, una vez que se absorbe en cantidad suficiente a través de los intestinos y pasa a la sangre, le dice al cerebro que suprima el apetito.
Pero el cerebro no es el único órgano que controla los aminoácidos. Muchas células —en el intestino, los músculos y la piel— del cuerpo de las moscas de la fruta, los ratones y los seres humanos cuentan con un sofisticado mecanismo para detectar deficiencias y adaptarse según sea necesario. Las proteínas especializadas detectan las concentraciones de aminoácidos esenciales en las células, como la leucina y la metionina, así como los condicionalmente esenciales, como la arginina. Científicos han descubierto que, al detectar una deficiencia, transmiten señales a un centro de detección de nutrientes de proteínas, que a su vez activa una potente proteína llamada mTORC1 para que ordene una ralentización de la producción de proteínas dentro de la célula.
Y si las fábricas de proteínas de la célula —los ribosomas— están en medio de la producción de una proteína, pero falta un aminoácido concreto, se detienen en seco, dejando atrás una proteína a medio hacer que la célula degrada rápidamente. Según muestran las investigaciones, esto activa otra proteína, la GCN2, que desencadena una ralentización de la síntesis de proteínas.
Es importante destacar que estos sistemas también ordenan a las células que aceleren la destrucción de proteínas viejas o innecesarias para que los aminoácidos estén disponibles para producir otras más necesarias. “Básicamente, empezamos a comer nuestras propias células”, afirma el bioquímico Stefan Bröer, de la Universidad Nacional de Australia, autor de un artículo sobre la absorción de aminoácidos en el Annual Review of Nutrition de 2023.
Los estudios sugieren que los seres vivos también reasignan activamente sus recursos de aminoácidos en épocas de escasez. En sus experimentos, la bióloga especializada en células madre Elaine Fuchs, de la Universidad Rockefeller, y sus colegas sometieron a ratones a dietas carentes de serina, un aminoácido que las células pueden sintetizar, pero que también necesitan las células madre de la piel para producir la proteína queratina del pelo y las capas externas de la piel. Cuando se privó a los animales de serina, las células madre de la piel dedicaron menos esfuerzo a producir pelo y, en cambio, conservaron sus recursos. Esto tiene sentido, dice Fuchs: en condiciones de estrés, cuando los animales no obtienen suficientes proteínas de la dieta, “lo que se quiere es poder reparar las heridas. No te importa tanto producir pelo”.
Otros científicos han descubierto que este tipo de reasignación de recursos también se produce a nivel de todo el organismo. Cuando se enfrentan a una escasez de aminoácidos esenciales, o a un déficit calórico tan extremo que al organismo le cuesta producir los no esenciales, el hígado y el tejido muscular se descomponen para liberar aminoácidos en un intento por preservar la salud del cerebro. “No destruyes tu capacidad de aprendizaje, tu memoria, tu comportamiento, porque se supone que las cosas mejorarán”, afirma Sabatini.
Pero el cuerpo no puede mantener esta situación indefinidamente: experimentos realizados hace décadas demuestran que los ratones sometidos a dietas carentes de ciertos aminoácidos esenciales acaban muriendo por la deficiencia. “Así es como sabemos que estos aminoácidos son realmente esenciales”, afirma Bröer.
El dilema de los herbívoros
Algunos animales herbívoros han desarrollado estrategias inteligentes para evitar tales calamidades. Esto es especialmente importante para los insectos que se alimentan de savia, como los pulgones, los psílidos y las mosquitas blancas —ya que la savia es escasa en aminoácidos, especialmente en los esenciales—. Entonces, ¿cómo obtienen los insectos los aminoácidos esenciales?
Las investigaciones han revelado que muchos de ellos han cultivado relaciones simbióticas con bacterias que residen en células especializadas de su abdomen. Estas bacterias generan la mayoría de los aminoácidos esenciales y los suministran a sus huéspedes. Pocos pulgones viven sin Buchnera, y no se ha encontrado ningún psílido sin Carsonella; las madres insectos los transmiten a sus crías cuando las bacterias entran en los óvulos.
Y muchos insectos que se alimentan de savia no se detienen ahí. Las 36 especies hawaianas de psílidos Pariaconus albergan la bacteria Carsonella, pero muchos también obtienen aminoácidos esenciales que Carsonella no produce de Makana y Malihini. La composición precisa de estas comunidades bacterianas evolucionó a medida que sus insectos hospedadores adoptaron diferentes dietas y, por lo tanto, tuvieron diferentes necesidades, explica la entomóloga y bióloga evolutiva Allison Hansen, de la Universidad de California, Riverside.
En un estudio realizado en 2024, por ejemplo, Hansen y sus colegas descubrieron que, cuando los psílidos Pariaconus abandonaron la isla de Kauai hace unos millones de años para colonizar otras islas hawaianas, algunas especies perdieron sus bacterias Malihini y otras perdieron tanto Malihini como Makana. Estos insectos habían desarrollado un nuevo hábito de estimular a las plantas para que produjeran crecimientos gruesos en las hojas y los tallos, llamados agallas, en los que vivir y alimentarse. Estas agallas son ricas en aminoácidos que los psílidos pueden comer —por lo que, según Hansen, “empezaron a perder sus simbiontes a medida que evolucionaban como comedores de agallas”—.
Otros herbívoros dependen de las bacterias que habitan en el intestino para obtener aminoácidos. Entre ellos se encuentran las hormigas Cephalotes, que viven en los árboles y obtienen algunos aminoácidos esenciales y no esenciales de esta manera, como descubrieron en 2018 el ecólogo molecular Jacob Russell, de la Universidad Drexel de Pensilvania, y sus colegas. Curiosamente, aunque la dieta de las hormigas, compuesta por néctar, polen, esporas y melaza, probablemente les proporcione toda la gama de aminoácidos —otros insectos que se alimentan de lo mismo les va muy bien— las hormigas Cephalotes obtienen un gran impulso para su salud gracias a las bacterias de su intestino. Los microbios ayudan a suministrar los aminoácidos necesarios para formar la cutícula similar a la piel de los insectos, por ejemplo.
Es probable que las hormigas adquieran las bacterias unas de otras durante los intercambios habituales de fluidos de la boca y el ano. Un estudio de 2023 sugiere que las reinas jóvenes obtienen las bacterias de esta manera antes de abandonar las colonias de sus padres para establecer las suyas propias. “Transmiten esos microbios a sus descendientes”, afirma Russell.
Algunos mamíferos también reciben un aporte adicional de aminoácidos de las bacterias intestinales que reciben de sus madres durante el parto y la lactancia. Los rumiantes, herbívoros como las vacas, los ciervos y las ovejas con estómagos de cuatro cámaras ricos en microbios, son los más conocidos por esto. Las vacas lecheras obtienen entre el 25 % y el 75 % de sus aminoácidos esenciales de las bacterias intestinales, y es por eso que, las vacas criadas como ganado, pueden alimentarse con una dieta rica en maíz que contiene poca lisina. (Los cerdos y los pollos, que carecen de sistemas digestivos tan complejos, requieren suplementos de lisina y otros aminoácidos esenciales).
Newsome, de Nuevo México, sospecha que las bacterias intestinales podrían ser fuentes proteicas útiles de aminoácidos esenciales para muchos mamíferos: “Creo que es un proceso bastante omnipresente”, afirma. Por ejemplo, análisis detallados de la sangre de ratas canguro herbívoras del desierto de Nuevo México sugieren que más de un tercio de los aminoácidos esenciales de sus cuerpos podrían proceder de microbios intestinales. Y en 2023, un grupo de científicos de China y Estados Unidos identificó bacterias intestinales en pandas gigantes que parecen aumentar modestamente la cantidad de aminoácidos esenciales en los intestinos de sus huéspedes. Quizás estas bacterias ayuden a compensar algunas de las deficiencias nutricionales del bambú, que contiene bajos niveles de triptófano e histidina.
También hay algunas pruebas de que los seres humanos pueden obtener algunos aminoácidos esenciales de los microbios intestinales, pero Bröer afirma que se necesita más investigación para determinar en qué medida contribuyen estos a la salud humana. (En cualquier caso, afirma, los nutrientes siguen siendo esenciales; es importante que los veganos y vegetarianos obtengan una gama completa de aminoácidos de su dieta).
Poco a poco, la ciencia está revelando cómo los animales han logrado sobrevivir y prosperar, incluso si solo comen plantas, después de que nuestros antepasados tomaran la arriesgada decisión de renunciar a la capacidad de sintetizar todos los aminoácidos. “Claramente, dado que todos seguimos aquí 530 millones de años después”, dice Pickard, “esa fue una estrategia exitosa”.
By Katarina Zimmer 01.08.2026 (traducido por Debbie Ponchner)
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